Interaction entre le zinc(II) et le peptide amyloïde bêta lié à la maladie d'Alzheimer / Talmard, Christine  

Public ISBD Titre : Interaction entre le zinc(II) et le peptide amyloïde bêta lié à la maladie d'Alzheimer Type de document : texte imprimé Auteurs : Talmard, Christine ; Faller, Peter, Directeur de thèse Année de publication : 2007 Langues : Français (fre) Résumé : La nature dégénérative de la maladie d'Alzheimer se traduit par des lésions histopathologiques intra- et extracellulaires, au niveau des neurones. Ces dernières, les plaques amyloïdes, résultent de l'agrégation en fibres amyloïdes du peptide amyloïde bêta. L'hypothèse communément admise de la cascade amyloïde place même l'oligomérisation de ce peptide à l'origine de la maladie. Dans ce contexte, des expériences in vivo et in vitro attestent d'une influence des ions métalliques (zinc, cuivre et fer principalement) sur l'agrégation du peptide et sa toxicité. Nous nous sommes donc attaché à étudier l'équilibre de fixation de l'ion zinc(II) sur le peptide amyloïde bêta (détermination des constantes thermodynamiques) et l'influence de l'ion métallique sur l'agrégation et la structure secondaire du peptide. La question de la toxicité causée par la formation de pores dans les membranes cellulaires, ainsi qu'une hypothèse concernant la provenance du zinc ont également été abordées. Document : Thèse de doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse Date_soutenance : 17/11/2007 Ecole_doctorale : Sciences de la Matière (université Toulouse III P. Sabatier) Domaine : Chimie Organométallique et de Coordination Localisation : LCC En ligne : http://thesesups.ups-tlse.fr/134/ Interaction entre le zinc(II) et le peptide amyloïde bêta lié à la maladie d'Alzheimer [texte imprimé] / Talmard, Christine ; Faller, Peter, Directeur de thèse . - 2007. Langues : Français (fre) Résumé : La nature dégénérative de la maladie d'Alzheimer se traduit par des lésions histopathologiques intra- et extracellulaires, au niveau des neurones. Ces dernières, les plaques amyloïdes, résultent de l'agrégation en fibres amyloïdes du peptide amyloïde bêta. L'hypothèse communément admise de la cascade amyloïde place même l'oligomérisation de ce peptide à l'origine de la maladie. Dans ce contexte, des expériences in vivo et in vitro attestent d'une influence des ions métalliques (zinc, cuivre et fer principalement) sur l'agrégation du peptide et sa toxicité. Nous nous sommes donc attaché à étudier l'équilibre de fixation de l'ion zinc(II) sur le peptide amyloïde bêta (détermination des constantes thermodynamiques) et l'influence de l'ion métallique sur l'agrégation et la structure secondaire du peptide. La question de la toxicité causée par la formation de pores dans les membranes cellulaires, ainsi qu'une hypothèse concernant la provenance du zinc ont également été abordées. Document : Thèse de doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse Date_soutenance : 17/11/2007 Ecole_doctorale : Sciences de la Matière (université Toulouse III P. Sabatier) Domaine : Chimie Organométallique et de Coordination Localisation : LCC En ligne : http://thesesups.ups-tlse.fr/134/

---

1 (1 - 1 / 1) Par page : 25 50 100 200