Oxydations biomimétiques : modélisation de la manganèse peroxydase à l'aide de métalloporphyrines synthétiques associées à un donneur d'atome d'oxygène / Sabine Defrance  

Public ISBD Titre : Oxydations biomimétiques : modélisation de la manganèse peroxydase à l'aide de métalloporphyrines synthétiques associées à un donneur d'atome d'oxygène Titre original : Biomimetic oxidations. Modeling of manganese peroxidase with synthetic metalloporphyrins associated with an oxygen atom donor Type de document : texte imprimé Auteurs : Sabine Defrance, Auteur ; Bernard Meunier, Directeur de thèse Langues : Français (fre) Tags : OXYDATION-BIOLOGIQUE  CHIMIE-BIOMIMETIQUE  PORPHYRINES  PEROXYDASE BIOLOGICAL OXIDATION  BIOMIMETIC CHEMISTRY  PORPHYRINS  PEROXIDASE Résumé : "Le premier chapitre est un rappel bibliographique sur le manganèse peroxydase, enzyme issue du champignon lignivore phaenochaete chrysosporium. Depuis 1984, date de sa purification, un nombre important d'études ont été entreprisés pour la caractériser et comprendre son fonctionnement. C'est une enzyme peroxydasique à heme qui utilise comme cofacteur le manganèse(ii) chélate par le lactate. Les chélates de manganèse(iii) sont ensuite capables d'oxyder les résidus phénoliques de la lignine. Le deuxième chapitre présente les critères de choix des métalloporphyrines synthétiques utilisées au cours de la modélisation ainsi que leurs synthèses. Le troisième chapitre est consacré à la modélisation de la manganèse peroxydase. Dans une première partie, l'étude porte sur l'oxydation catalytique du manganèse(ii) en présence de différents chelatants par différentes métalloporphyrines sulfonées associées au monopersulfate de potassium. Dans une deuxième partie, l'oxydation de substrats organiques, modèles de la lignine : guaiacol, alcool isovanillique et veratrylique en présence de manganèse(ii) et de chelatants a été étudiée par la même synthèse catalytique que précédemment. La troisième partie est consacrée au blanchiment de la pâte à papier (source de lignine) par ces catalyseurs biomimétiques. Dans un quatrième chapitre, l'oxydation de l'alcool veratrylique a été comparée avec différents systèmes biomimétiques : une métalloporphyrine associée a différents donneurs d'atome d'oxygène, notamment le monopersulfate de potassium, l'eau oxygénée, le tert-butylhydroperoxyde et l'acide peracétique. L'étude du cinquième chapitre décrit les essais de caractérisation des entités oxo-metalloporphyrines de haut degré d'oxydation, espèces actives du système biomimétique. Les méthodes utilisées sont la spectroscopie UV-visible et la résonance paramagnétique électronique" "The first chapter is a bibliographic review of manganese peroxidase, an enzyme from the wood-eating fungus Phaenochaete chrysosporium. Since 1984, the date of its purification, a significant number of studies have been undertaken to characterize it and understand its function. It is a heme peroxidase enzyme that uses manganese(ii) chelated by lactate as a cofactor. Manganese(iii) chelates are then capable of oxidizing the phenolic residues of lignin. The second chapter presents the selection criteria for the synthetic metalloporphyrins used during the modeling as well as their syntheses. The third chapter is devoted to the modeling of manganese peroxidase. In the first part, the study focuses on the catalytic oxidation of manganese(ii) in the presence of different chelators by different sulfonated metalloporphyrins associated with potassium monopersulfate. In a second part, the oxidation of organic substrates, models of lignin: guaiacol, isovanillic and veratryl alcohol in the presence of manganese(ii) and chelating agents was studied by the same catalytic synthesis as previously. The third part is devoted to the bleaching of paper pulp (source of lignin) by these biomimetic catalysts. In a fourth chapter, the oxidation of veratryl alcohol was compared with different biomimetic systems: a metalloporphyrin associated with different oxygen atom donors, including potassium monopersulfate, hydrogen peroxide, tert-butylhydroperoxide and peracetic acid. The study of the fifth chapter describes the characterization tests of the oxo-metalloporphyrin entities of high oxidation state, active species of the biomimetic system. The methods used are UV-visible spectroscopy and electron paramagnetic resonance." Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 07/01/1993 Domaine : Chimie de Coordination et Catalyse Biomimétique Localisation : LCC En ligne : https://theses.fr/1993TOU30029 Oxydations biomimétiques : modélisation de la manganèse peroxydase à l'aide de métalloporphyrines synthétiques associées à un donneur d'atome d'oxygène = Biomimetic oxidations. Modeling of manganese peroxidase with synthetic metalloporphyrins associated with an oxygen atom donor [texte imprimé] / Sabine Defrance, Auteur ; Bernard Meunier, Directeur de thèse . - [s.d.]. Langues : Français (fre) Tags : OXYDATION-BIOLOGIQUE  CHIMIE-BIOMIMETIQUE  PORPHYRINES  PEROXYDASE BIOLOGICAL OXIDATION  BIOMIMETIC CHEMISTRY  PORPHYRINS  PEROXIDASE Résumé : "Le premier chapitre est un rappel bibliographique sur le manganèse peroxydase, enzyme issue du champignon lignivore phaenochaete chrysosporium. Depuis 1984, date de sa purification, un nombre important d'études ont été entreprisés pour la caractériser et comprendre son fonctionnement. C'est une enzyme peroxydasique à heme qui utilise comme cofacteur le manganèse(ii) chélate par le lactate. Les chélates de manganèse(iii) sont ensuite capables d'oxyder les résidus phénoliques de la lignine. Le deuxième chapitre présente les critères de choix des métalloporphyrines synthétiques utilisées au cours de la modélisation ainsi que leurs synthèses. Le troisième chapitre est consacré à la modélisation de la manganèse peroxydase. Dans une première partie, l'étude porte sur l'oxydation catalytique du manganèse(ii) en présence de différents chelatants par différentes métalloporphyrines sulfonées associées au monopersulfate de potassium. Dans une deuxième partie, l'oxydation de substrats organiques, modèles de la lignine : guaiacol, alcool isovanillique et veratrylique en présence de manganèse(ii) et de chelatants a été étudiée par la même synthèse catalytique que précédemment. La troisième partie est consacrée au blanchiment de la pâte à papier (source de lignine) par ces catalyseurs biomimétiques. Dans un quatrième chapitre, l'oxydation de l'alcool veratrylique a été comparée avec différents systèmes biomimétiques : une métalloporphyrine associée a différents donneurs d'atome d'oxygène, notamment le monopersulfate de potassium, l'eau oxygénée, le tert-butylhydroperoxyde et l'acide peracétique. L'étude du cinquième chapitre décrit les essais de caractérisation des entités oxo-metalloporphyrines de haut degré d'oxydation, espèces actives du système biomimétique. Les méthodes utilisées sont la spectroscopie UV-visible et la résonance paramagnétique électronique" "The first chapter is a bibliographic review of manganese peroxidase, an enzyme from the wood-eating fungus Phaenochaete chrysosporium. Since 1984, the date of its purification, a significant number of studies have been undertaken to characterize it and understand its function. It is a heme peroxidase enzyme that uses manganese(ii) chelated by lactate as a cofactor. Manganese(iii) chelates are then capable of oxidizing the phenolic residues of lignin. The second chapter presents the selection criteria for the synthetic metalloporphyrins used during the modeling as well as their syntheses. The third chapter is devoted to the modeling of manganese peroxidase. In the first part, the study focuses on the catalytic oxidation of manganese(ii) in the presence of different chelators by different sulfonated metalloporphyrins associated with potassium monopersulfate. In a second part, the oxidation of organic substrates, models of lignin: guaiacol, isovanillic and veratryl alcohol in the presence of manganese(ii) and chelating agents was studied by the same catalytic synthesis as previously. The third part is devoted to the bleaching of paper pulp (source of lignin) by these biomimetic catalysts. In a fourth chapter, the oxidation of veratryl alcohol was compared with different biomimetic systems: a metalloporphyrin associated with different oxygen atom donors, including potassium monopersulfate, hydrogen peroxide, tert-butylhydroperoxide and peracetic acid. The study of the fifth chapter describes the characterization tests of the oxo-metalloporphyrin entities of high oxidation state, active species of the biomimetic system. The methods used are UV-visible spectroscopy and electron paramagnetic resonance." Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 07/01/1993 Domaine : Chimie de Coordination et Catalyse Biomimétique Localisation : LCC En ligne : https://theses.fr/1993TOU30029

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