LCC - Centre de Ressources Documentaires
Titre de série : |
Advances in Inorganic Chemistry |
Titre : |
Vol.51 : Heme-Fe proteins |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
A.G. Sykes, Éditeur scientifique ; Grant Mauk, Éditeur scientifique |
Editeur : |
San Diego : Academic Press |
Année de publication : |
2000 |
Collection : |
Advances in Inorganic Chemistry, ISSN 0898-8838 num. 51 |
Importance : |
viii, 472 p. |
Format : |
24 cm |
ISBN/ISSN/EAN : |
978-0-12-023651-0 |
Langues : |
Anglais (eng) |
Note de contenu : |
"* Chemical reactivity of the active site of myoglobin
* Enzymology and structure of catalases
* Horseradish peroxidase
* Structure and enzymology of two bacterial diheme enzymes: Cytochrome cd1 nitrite reductase and cytochrome c peroxidase
* Binding and transport of iron-porphyrins by hemopexin
* Structures of gas-generating heme enzymes: Nitric oxide synthase and heme oxygenase
* The nitric oxide-releasing heme proteins from the saliva of the blood-sucking insect Rhodnius prolixus
* Heme oxygenase structure and mechanism
* De novo design and synthesis of heme proteins." |
Cote : |
EXCLU (SdL) |
Num_Inv : |
2438 |
Advances in Inorganic Chemistry. Vol.51 : Heme-Fe proteins [texte imprimé] / A.G. Sykes, Éditeur scientifique ; Grant Mauk, Éditeur scientifique . - San Diego : Academic Press, 2000 . - viii, 472 p. ; 24 cm. - ( Advances in Inorganic Chemistry, ISSN 0898-8838; 51) . ISBN : 978-0-12-023651-0 Langues : Anglais ( eng)
Note de contenu : |
"* Chemical reactivity of the active site of myoglobin
* Enzymology and structure of catalases
* Horseradish peroxidase
* Structure and enzymology of two bacterial diheme enzymes: Cytochrome cd1 nitrite reductase and cytochrome c peroxidase
* Binding and transport of iron-porphyrins by hemopexin
* Structures of gas-generating heme enzymes: Nitric oxide synthase and heme oxygenase
* The nitric oxide-releasing heme proteins from the saliva of the blood-sucking insect Rhodnius prolixus
* Heme oxygenase structure and mechanism
* De novo design and synthesis of heme proteins." |
Cote : |
EXCLU (SdL) |
Num_Inv : |
2438 |
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