Titre : |
Modélisation d'hémoprotéines, cytochrome P-450, chloroperoxydase et lignine peroxydase : modèles efficaces de la lignine peroxydase et développement de procédés d'oxydation par catalyse biomimétique |
Titre original : |
Modelisation of hemoproteins, cytochrome p-450, chloroperoxydase et ligninase |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Bernard Meunier, Directeur de thèse |
Langues : |
Français (fre) |
Tags : |
CYTOCHROME P-450 CHLOROPEROXYDASE LIGNINE PEROXYDASE MÉTALLOPORPHYRINE CATALYSEUR SUR SUPPORT OXYDATION CATALYSE DÉLIGNIFICATION
CYTOCHROME P450 CHLORO PEROXIDASE LIGNIN PEROXIDASE METALLOPORPHYRIN SUPPORTED CATALYST OXIDATION CATALYSIS DELIGNIFICATION |
Résumé : |
"Ce mémoire montre l'intérêt des métalloporphyrines synthétiques dans la modélisation d'hémoprotéines. Dans une première partie, des essais de synthèse de complexes porphyriques modélisant le cytochrome p-450 sont décrits. Dans une deuxième partie, la modélisation de la chloropéroxydase par des métalloporphyrines encombrées anioniques de fer et de manganèse libres en solution ou immobilisées sur support (adsorbées sur résine échangeuse d'ions ou fixées sur un polymère poly-vinylpyridine) est décrite. Dans une troisième partie, la modélisation de la lignine péroxydase est étudiée. Ces mêmes modèles associés à des donneurs d'oxygène (monopersulfate de potassium, eau oxygénée et le sel de l'acide monopéroxyphtalique) permettent d'atteindre des activités catalytiques de 10 à 20 cycles par seconde lors de l'oxydation de composés modèles de la lignine. Ces catalyseurs biomimétiques originaux associes à plusieurs peroxydes organiques ou inorganiques sont à l'origine de l'élaboration de nouveaux systèmes catalytiques libres et supportés, résistants en milieu oxydant et du développement de plusieurs procédés d’oxydation."
"This thesis shows the interest of synthetic metalloporphyrins in the modeling of hemoproteins. In a first part, attempts to synthesize porphyric complexes modeling cytochrome p-450 are described. In a second part, the modeling of chloroperoxidase by anionic hindered metalloporphyrins of iron and manganese free in solution or immobilized on a support (adsorbed on ion exchange resin or fixed on a poly-vinylpyridine polymer) is described. In a third part, the modeling of lignin peroxidase is studied. These same models associated with oxygen donors (potassium monopersulfate, hydrogen peroxide and the salt of monoperoxyphthalic acid) make it possible to achieve catalytic activities of 10 to 20 cycles per second during the oxidation of lignin model compounds. These original biomimetic catalysts associated with several organic peroxides or inorganic compounds are at the origin of the development of new free and supported catalytic systems, resistant in oxidizing environments and the development of several oxidation processes." |
Document : |
Thèse de Doctorat |
Etablissement_delivrance : |
Université de Toulouse 3 |
Date_soutenance : |
21/12/1989 |
Domaine : |
Chimie de Coordination et Catalyse |
Localisation : |
LCC |
En ligne : |
https://theses.fr/1989TOU30175 |
Modélisation d'hémoprotéines, cytochrome P-450, chloroperoxydase et lignine peroxydase : modèles efficaces de la lignine peroxydase et développement de procédés d'oxydation par catalyse biomimétique = Modelisation of hemoproteins, cytochrome p-450, chloroperoxydase et ligninase [texte imprimé] / Bernard Meunier, Directeur de thèse . - [s.d.]. Langues : Français ( fre)
Tags : |
CYTOCHROME P-450 CHLOROPEROXYDASE LIGNINE PEROXYDASE MÉTALLOPORPHYRINE CATALYSEUR SUR SUPPORT OXYDATION CATALYSE DÉLIGNIFICATION
CYTOCHROME P450 CHLORO PEROXIDASE LIGNIN PEROXIDASE METALLOPORPHYRIN SUPPORTED CATALYST OXIDATION CATALYSIS DELIGNIFICATION |
Résumé : |
"Ce mémoire montre l'intérêt des métalloporphyrines synthétiques dans la modélisation d'hémoprotéines. Dans une première partie, des essais de synthèse de complexes porphyriques modélisant le cytochrome p-450 sont décrits. Dans une deuxième partie, la modélisation de la chloropéroxydase par des métalloporphyrines encombrées anioniques de fer et de manganèse libres en solution ou immobilisées sur support (adsorbées sur résine échangeuse d'ions ou fixées sur un polymère poly-vinylpyridine) est décrite. Dans une troisième partie, la modélisation de la lignine péroxydase est étudiée. Ces mêmes modèles associés à des donneurs d'oxygène (monopersulfate de potassium, eau oxygénée et le sel de l'acide monopéroxyphtalique) permettent d'atteindre des activités catalytiques de 10 à 20 cycles par seconde lors de l'oxydation de composés modèles de la lignine. Ces catalyseurs biomimétiques originaux associes à plusieurs peroxydes organiques ou inorganiques sont à l'origine de l'élaboration de nouveaux systèmes catalytiques libres et supportés, résistants en milieu oxydant et du développement de plusieurs procédés d’oxydation."
"This thesis shows the interest of synthetic metalloporphyrins in the modeling of hemoproteins. In a first part, attempts to synthesize porphyric complexes modeling cytochrome p-450 are described. In a second part, the modeling of chloroperoxidase by anionic hindered metalloporphyrins of iron and manganese free in solution or immobilized on a support (adsorbed on ion exchange resin or fixed on a poly-vinylpyridine polymer) is described. In a third part, the modeling of lignin peroxidase is studied. These same models associated with oxygen donors (potassium monopersulfate, hydrogen peroxide and the salt of monoperoxyphthalic acid) make it possible to achieve catalytic activities of 10 to 20 cycles per second during the oxidation of lignin model compounds. These original biomimetic catalysts associated with several organic peroxides or inorganic compounds are at the origin of the development of new free and supported catalytic systems, resistant in oxidizing environments and the development of several oxidation processes." |
Document : |
Thèse de Doctorat |
Etablissement_delivrance : |
Université de Toulouse 3 |
Date_soutenance : |
21/12/1989 |
Domaine : |
Chimie de Coordination et Catalyse |
Localisation : |
LCC |
En ligne : |
https://theses.fr/1989TOU30175 |
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