LCC - Centre de Ressources Documentaires

Titre de série : |
Topics in Current Chemistry |
Titre : |
Vol.337 : Dynamics in enzyme catalysis |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Judith Klinman, Éditeur scientifique ; Sharon Hammes- Schiffer, Éditeur scientifique |
Editeur : |
Berlin, Heidelberg : Springer |
Année de publication : |
2013 |
Collection : |
Topics in Current Chemistry, ISSN 0340-1022 num. 337  |
Importance : |
ix, 212 p. |
Présentation : |
ill. en noir et en coul. |
Format : |
24 cm |
ISBN/ISSN/EAN : |
978-3-642-38961-0 |
Langues : |
Anglais (eng) |
Note de contenu : |
"* Relationship of femtosecond–picosecond dynamics to enzyme-catalyzed H-transfer
* Protein conformational disorder and enzyme catalysis
* A surprising role for conformational entropy in protein function
* Conformational heterogeneity within the LID domain mediates substrate binding to escherichia coli adenylate kinase: Function follows fluctuations
* Structured crowding and its effects on enzyme catalysis
* Allosteric activation transitions in enzymes and biomolecular motors:Insights from atomistic and coarse-grained simulations
* Multiple intermediates, diverse conformations, and cooperative conformational changes underlie the catalytic hydride transfer reaction of dihydrofolate reductase
* Protein dynamics and the enzymatic reaction coordinate." |
Cote : |
EXCLU (SdL) |
Num_Inv : |
3194 |
Topics in Current Chemistry. Vol.337 : Dynamics in enzyme catalysis [texte imprimé] / Judith Klinman, Éditeur scientifique ; Sharon Hammes- Schiffer, Éditeur scientifique . - Berlin, Heidelberg : Springer, 2013 . - ix, 212 p. : ill. en noir et en coul. ; 24 cm. - ( Topics in Current Chemistry, ISSN 0340-1022; 337) . ISBN : 978-3-642-38961-0 Langues : Anglais ( eng)
Note de contenu : |
"* Relationship of femtosecond–picosecond dynamics to enzyme-catalyzed H-transfer
* Protein conformational disorder and enzyme catalysis
* A surprising role for conformational entropy in protein function
* Conformational heterogeneity within the LID domain mediates substrate binding to escherichia coli adenylate kinase: Function follows fluctuations
* Structured crowding and its effects on enzyme catalysis
* Allosteric activation transitions in enzymes and biomolecular motors:Insights from atomistic and coarse-grained simulations
* Multiple intermediates, diverse conformations, and cooperative conformational changes underlie the catalytic hydride transfer reaction of dihydrofolate reductase
* Protein dynamics and the enzymatic reaction coordinate." |
Cote : |
EXCLU (SdL) |
Num_Inv : |
3194 |
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