Cytochrome P450 : structure, mechanism, and biochemistry / Paul R. Ortiz de Montellano

Public ISBD Titre : Cytochrome P450 : structure, mechanism, and biochemistry Type de document : texte imprimé Auteurs : Paul R. Ortiz de Montellano, Éditeur scientifique Mention d'édition : Second edition Editeur : New-York : Plenum Press Année de publication : 1995 Importance : xii, 652 p. ISBN/ISSN/EAN : 978-0-306-45141-6 Langues : Anglais (eng) Tags : BIOCHEMISTRY-Structure  ENZYMES Index. décimale : EQ -Equipe- Résumé : "The Second Edition reviews the impressive progress that has been made in the last ten years in cytochrome P450 research. Chapters emphasize structure, mechanism, biochemistry, and regulation. This edition offers expanded coverage of P450 crystal structures, site-specific mutagenesis as a probe of structure and function. New chapters explore the hormonal regulation of P450 enzymes, the cytochrome P450-catalyzed oxidation of eicosanoids, human P450 enzymes, and thiolate-ligated hemoproteins other than P450." Cote : LCC/K Num_Inv : 1618 Cytochrome P450 : structure, mechanism, and biochemistry [texte imprimé] / Paul R. Ortiz de Montellano, Éditeur scientifique  . -  Second edition . - New-York : Plenum Press, 1995 . - xii, 652 p. ISBN : 978-0-306-45141-6 Langues : Anglais (eng) Tags : BIOCHEMISTRY-Structure  ENZYMES Index. décimale : EQ -Equipe- Résumé : "The Second Edition reviews the impressive progress that has been made in the last ten years in cytochrome P450 research. Chapters emphasize structure, mechanism, biochemistry, and regulation. This edition offers expanded coverage of P450 crystal structures, site-specific mutagenesis as a probe of structure and function. New chapters explore the hormonal regulation of P450 enzymes, the cytochrome P450-catalyzed oxidation of eicosanoids, human P450 enzymes, and thiolate-ligated hemoproteins other than P450." Cote : LCC/K Num_Inv : 1618

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Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité
1618	LCC/K	Texte imprimé	Equipe	Livre	Equipe - Demande préalable Disponible

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