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Faire une suggestion Affiner la rechercheMétalloporphyrines anioniques dans le domaine du médicament : activité anti-VIH, synthèse de vitamine K3 et oxydation biomimétique / Rita SONG
Titre : Métalloporphyrines anioniques dans le domaine du médicament : activité anti-VIH, synthèse de vitamine K3 et oxydation biomimétique Type de document : texte imprimé Auteurs : Rita SONG, Auteur ; Bernadou, Jean, Directeur de thèse Langues : Français (fre) Tags : MÉTALLOPORPHYRINE ANIONIQUE THÉRAPEUTIQUE ANTIVIRALE VIH VITAMINE k3 OXYDATION biomimétique MÉDICAMENT CATALYSE SYNTHÈSE Résumé : "Ce mémoire présente un ensemble de travaux sur la synthèse et les applications, en catalyse d'oxydation et dans le domaine de la thérapeutique, d'une série de métalloporphyrines anioniques et de dérivés apparentés. Le premier chapitre est consacré à une mise au point bibliographique sur les molécules anioniques inhibitrices de la phase d'adsorption virale sur la cellule-cible lors de l'infection par le virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Dans le deuxième chapitre sont présentés les travaux synthèse de métalloporphyrines : amélioration de protocoles expérimentaux pour une série de dérivés anioniques existants mais aussi, afin de moduler la biodisponibilité, préparation de deux séries originales, l'une comportant des fonctions acides faibles ionisables à pH physiologique, l'autre présentant des groupes anioniques masqués sous forme d'esters labiles. L'activité de l'ensemble de ces dérivés a été testée sur l'effet cytopathogène du VIH et d'une série d'autres virus. Dans le cycle replicatif du VIH, l'interaction des métalloporphyrines les plus actives se fait principalement au niveau de la protéine virale d'enveloppe gp120. Dans le troisième chapitre, après un rappel bibliographique sur le mécanisme de la coagulation sanguine, les propriétés de catalyse d'oxydation de certains dérivés synthétisés au cours de ce travail ont été mises à profit et permettent de présenter une voie nouvelle de synthèse de la vitamine k3 à partir du 2-méthylnaphtalène. Enfin, dans un quatrième chapitre, il est rappelé la capacité des métalloporphyrines de synthèse à mimer les oxydations biologiques réalisées par les peroxydases, notamment sur les médicaments. Quelques exemples d'oxydation sont présentés où la réactivité des nouvelles métalloporphyrines est comparée à celle de la peroxydase de raifort."
Etablissement_delivrance : Université Toulouse 3 Date_soutenance : 01/07/1996 Domaine : Chimie des biomolécules Localisation : LCC En ligne : http://www.theses.fr/1996TOU30126 Métalloporphyrines anioniques dans le domaine du médicament : activité anti-VIH, synthèse de vitamine K3 et oxydation biomimétique [texte imprimé] / Rita SONG, Auteur ; Bernadou, Jean, Directeur de thèse . - [s.d.].
Langues : Français (fre)
Tags : MÉTALLOPORPHYRINE ANIONIQUE THÉRAPEUTIQUE ANTIVIRALE VIH VITAMINE k3 OXYDATION biomimétique MÉDICAMENT CATALYSE SYNTHÈSE Résumé : "Ce mémoire présente un ensemble de travaux sur la synthèse et les applications, en catalyse d'oxydation et dans le domaine de la thérapeutique, d'une série de métalloporphyrines anioniques et de dérivés apparentés. Le premier chapitre est consacré à une mise au point bibliographique sur les molécules anioniques inhibitrices de la phase d'adsorption virale sur la cellule-cible lors de l'infection par le virus de l'immunodéficience humaine (VIH). Dans le deuxième chapitre sont présentés les travaux synthèse de métalloporphyrines : amélioration de protocoles expérimentaux pour une série de dérivés anioniques existants mais aussi, afin de moduler la biodisponibilité, préparation de deux séries originales, l'une comportant des fonctions acides faibles ionisables à pH physiologique, l'autre présentant des groupes anioniques masqués sous forme d'esters labiles. L'activité de l'ensemble de ces dérivés a été testée sur l'effet cytopathogène du VIH et d'une série d'autres virus. Dans le cycle replicatif du VIH, l'interaction des métalloporphyrines les plus actives se fait principalement au niveau de la protéine virale d'enveloppe gp120. Dans le troisième chapitre, après un rappel bibliographique sur le mécanisme de la coagulation sanguine, les propriétés de catalyse d'oxydation de certains dérivés synthétisés au cours de ce travail ont été mises à profit et permettent de présenter une voie nouvelle de synthèse de la vitamine k3 à partir du 2-méthylnaphtalène. Enfin, dans un quatrième chapitre, il est rappelé la capacité des métalloporphyrines de synthèse à mimer les oxydations biologiques réalisées par les peroxydases, notamment sur les médicaments. Quelques exemples d'oxydation sont présentés où la réactivité des nouvelles métalloporphyrines est comparée à celle de la peroxydase de raifort."
Etablissement_delivrance : Université Toulouse 3 Date_soutenance : 01/07/1996 Domaine : Chimie des biomolécules Localisation : LCC En ligne : http://www.theses.fr/1996TOU30126
Titre : Contribution à l'étude du mécanisme d'action de l'isoniazide et conception de nouveaux dérivés `a activité antituberculeuse potentielle Titre original : Contribution to the study of the action mechanism of isoniazid and design of new molecules with potential antituberculous activity Type de document : texte imprimé Auteurs : Broussy, Sylvain, Auteur ; Bernadou, Jean, Directeur de thèse Année de publication : 2004 Langues : Français (fre) Tags : TUBERCULOSE ISONIAZIDE OXYDATION INHIBITION ENZYMATIQUE INHA ACIDES MYCOLIQUES NAD NUCLEOSIDES PYRIDINIUMS DIHYDEOPYRIDINES
TUBERCULOSIS ISONIAZID OXIDATION ENZYME INHIBITION MYCOLIC ACIDS DIHYDROPYRIDINESRésumé : "L'isoniazide (INH) est un antibiotique très utilisé dans le traitement de la tuberculose, une maladie infectieuse causée par la bactérie Mycobacterium tuberculosis. Le mécanisme d'action de l'INH, pas encore entièrement élucidé, est expliqué par la formation d'adduits covalents entre l'INH activé par l'enzyme KatG, et le cofacteur NAD. Ces adduits INH-NAD sont des inhibiteurs de InhA, enzyme impliquée dans la biosynthèse des acides mycoliques, constituants spécifiques de la paroi mycobactérienne. Le chapitre 1 est consacré à l'étude structurale des adduits INH-NAD. Dans le chapitre 2, plusieurs voies de synthèse vers de nouvelles molécules cibles inspirées de ces adduits sont mises au point. Dans le chapitre 3, les molécules synthétisées sont testées vis-à-vis des cibles biologiques (InhA et MabA). Les voies de synthèse mises au point et les informations de relation structure-activité obtenues devraient permettre l'accès à de nouvelles molécules à activité antituberculeuse potentielle."
"Isoniazid (INH) is an antibiotic frequently used in treatment of tuberculosis, an infectious disease caused by Mycobacterium tuberculosis. The action mecanism of this drug, up to now not completely elucidated, is explained by the formation of covalent adducts between INH activated by the catalase-peroxidase KatG and the NAD cofactor. These adducts are inhibitors of InhA, an other bacteria enzyme involved in the biosynthesis of mycolic acids (specific components of the mycobacterial cell wall). The first chapter descibes the NMR structural study of the INH-NAD adducts. In the second chapter, several synthetic pathways towards new molecules inspired by the INH-NAD model elucidated in the first chapter are elaborated. In the third chapter, the molecules previously obtained are tested towards biological targets (InhA and MabA enzymes). The synthetic pathways elaborated and the structure-activity relationships obtained should allow an access to new potential."Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 19/10/2004 Ecole_doctorale : Science de la matière (SdM) ( Toulouse) Domaine : Chimie des Biomolécules Localisation : LCC En ligne : http://www.theses.fr/2004TOU30186 Contribution à l'étude du mécanisme d'action de l'isoniazide et conception de nouveaux dérivés `a activité antituberculeuse potentielle = Contribution to the study of the action mechanism of isoniazid and design of new molecules with potential antituberculous activity [texte imprimé] / Broussy, Sylvain, Auteur ; Bernadou, Jean, Directeur de thèse . - 2004.
Langues : Français (fre)
Tags : TUBERCULOSE ISONIAZIDE OXYDATION INHIBITION ENZYMATIQUE INHA ACIDES MYCOLIQUES NAD NUCLEOSIDES PYRIDINIUMS DIHYDEOPYRIDINES
TUBERCULOSIS ISONIAZID OXIDATION ENZYME INHIBITION MYCOLIC ACIDS DIHYDROPYRIDINESRésumé : "L'isoniazide (INH) est un antibiotique très utilisé dans le traitement de la tuberculose, une maladie infectieuse causée par la bactérie Mycobacterium tuberculosis. Le mécanisme d'action de l'INH, pas encore entièrement élucidé, est expliqué par la formation d'adduits covalents entre l'INH activé par l'enzyme KatG, et le cofacteur NAD. Ces adduits INH-NAD sont des inhibiteurs de InhA, enzyme impliquée dans la biosynthèse des acides mycoliques, constituants spécifiques de la paroi mycobactérienne. Le chapitre 1 est consacré à l'étude structurale des adduits INH-NAD. Dans le chapitre 2, plusieurs voies de synthèse vers de nouvelles molécules cibles inspirées de ces adduits sont mises au point. Dans le chapitre 3, les molécules synthétisées sont testées vis-à-vis des cibles biologiques (InhA et MabA). Les voies de synthèse mises au point et les informations de relation structure-activité obtenues devraient permettre l'accès à de nouvelles molécules à activité antituberculeuse potentielle."
"Isoniazid (INH) is an antibiotic frequently used in treatment of tuberculosis, an infectious disease caused by Mycobacterium tuberculosis. The action mecanism of this drug, up to now not completely elucidated, is explained by the formation of covalent adducts between INH activated by the catalase-peroxidase KatG and the NAD cofactor. These adducts are inhibitors of InhA, an other bacteria enzyme involved in the biosynthesis of mycolic acids (specific components of the mycobacterial cell wall). The first chapter descibes the NMR structural study of the INH-NAD adducts. In the second chapter, several synthetic pathways towards new molecules inspired by the INH-NAD model elucidated in the first chapter are elaborated. In the third chapter, the molecules previously obtained are tested towards biological targets (InhA and MabA enzymes). The synthetic pathways elaborated and the structure-activity relationships obtained should allow an access to new potential."Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 19/10/2004 Ecole_doctorale : Science de la matière (SdM) ( Toulouse) Domaine : Chimie des Biomolécules Localisation : LCC En ligne : http://www.theses.fr/2004TOU30186
Titre : Oxydation biomimétique de l'isoniazide par le pyrophosphate de manganèse (III) et caractérisation structurale des adduits isoniazide-NAD(H), inhibiteurs de l'enzyme InhA de mycobacterium tuberculosis Titre original : Biomimetic oxidation of isoniazid by manganese(III) pyrophosphate and structural characterization of isoniazid-NAD(H) adducts, inhibitors of the InhA enzyme of Mycobacterium tuberculosis Type de document : texte imprimé Auteurs : Nguyen, Michel, Auteur ; Bernadou, Jean, Directeur de thèse ; Bernard Meunier, Directeur de thèse Année de publication : 2001 Langues : Français (fre) Tags : TUBERCULOSE ISONIAZIDE OXYDATION MANGANESE INHIBITION ENZYMATIQUE INHA ACIDE MYCOLIQUE
TUBERCULOSIS ISONIAZID OXIDATION ENZYME INHIBITION MYCOLIC ACIDRésumé : "L'isoniazide (INH) est un antibiotique couramment utilisé dans le traitement et la prophylaxie de la tuberculose, une maladie infectieuse causée principalement par la bactérie Mycobacterium tuberculosis. L'action de ce médicament, non encore entièrement élucidé repose sur la formation d'adduits covalents entre l'INH activé par l'enzyme KatG, une catalase-peroxydase à activité manganèse-peroxydase, de Mycobacterium tuberculosis, et le cofacteur NAD(H). Ces adduits constituent des inhibiteurs potentiels d'une autre enzyme de la bactérie, InhA impliquée dans la biosynthèse des acides mycoliques (acides gras a-ramifiés et B-hydroxylés), constituants essentiels et spécifiques de la paroi mycobactérienne. Cette hypothèse est fréquemment avancée pour expliquer l'activité bactéricide de l'INH. Le travail présenté ici repose sur l'utilisation d'un oxydant chimique, le pyrophosphate de manganèse (III) capable de mimer l'activité in vitro de KatG. Le premier chapitre constitue une revue bibliographique sur le mode d'action de l'INH. Le deuxième chapitre porte sur la caractérisation structurale par chromatographie liquide haute performance couplée à la spectrométrie de masse (CLHP-SM) des adduits INH- NAD(H) générés par oxydation de l'INH via le pyrophosphate de manganèse (III). Le troisième chapitre présente les évaluations enzymatiques des adduits INH-NAD(H) en tant qu'inhibiteurs de l'enzyme InhA. D'autres adduits dérivés d'analogues structuraux du cofacteur NAD* comme le DNAD ou le NMN sont également testés. Le dernier chapitre clôturera ce travail par une description des voies d'accès chimiques à des analogues simplifiés d'adduits INH-NAD(H). L'ensemble de ces travaux permettent de valider le pyrophosphate de manganèse (III) en tant que modèle biomimétique de KatG et d'envisager dans l'avenir le développement de nouvelles molécules inhibitrices de InhA, basées sur les données apportées par nos études structurales et enzymatiques."
"Isoniazid (INH) is an antibiotic commonly used in the treatment and prophylaxis of tuberculosis, an infectious disease caused primarily by the bacterium Mycobacterium tuberculosis. The action of this drug, which is not yet fully understood, is based on the formation of covalent adducts between INH activated by the enzyme KatG, a catalase-peroxidase with manganese-peroxidase activity, of Mycobacterium tuberculosis, and the cofactor NAD(H). These adducts are potential inhibitors of another enzyme of the bacterium, InhA, involved in the biosynthesis of mycolic acids (?-branched and ?-hydroxylated fatty acids), essential and specific constituents of the mycobacterial cell wall. This hypothesis is frequently put forward to explain the bactericidal activity of INH. The work presented here is based on the use of a chemical oxidant, manganese(III) pyrophosphate, capable of mimicking the in vitro activity of KatG. The first chapter provides a literature review on the mode of action of INH. The second chapter focuses on the structural characterization by high-performance liquid chromatography-mass spectrometry (HPLC-MS) of INH-NAD(H) adducts generated by INH oxidation via manganese(III) pyrophosphate. The third chapter presents the enzymatic evaluations of INH-NAD(H) adducts as inhibitors of the InhA enzyme. Other adducts derived from structural analogues of the NAD* cofactor such as DNAD or NMN are also tested. The last chapter will conclude this work with a description of the chemical access routes to simplified analogues of INH-NAD(H) adducts. All of this work allows us to validate manganese (III) pyrophosphate as a biomimetic model of KatG and to consider in the future the development of new InhA inhibitory molecules, based on the data provided by our structural and enzymatic studies."Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 14/11/2001 Domaine : Chimie des biomolécules Localisation : LCC En ligne : https://www.theses.fr/2001TOU30112 Oxydation biomimétique de l'isoniazide par le pyrophosphate de manganèse (III) et caractérisation structurale des adduits isoniazide-NAD(H), inhibiteurs de l'enzyme InhA de mycobacterium tuberculosis = Biomimetic oxidation of isoniazid by manganese(III) pyrophosphate and structural characterization of isoniazid-NAD(H) adducts, inhibitors of the InhA enzyme of Mycobacterium tuberculosis [texte imprimé] / Nguyen, Michel, Auteur ; Bernadou, Jean, Directeur de thèse ; Bernard Meunier, Directeur de thèse . - 2001.
Langues : Français (fre)
Tags : TUBERCULOSE ISONIAZIDE OXYDATION MANGANESE INHIBITION ENZYMATIQUE INHA ACIDE MYCOLIQUE
TUBERCULOSIS ISONIAZID OXIDATION ENZYME INHIBITION MYCOLIC ACIDRésumé : "L'isoniazide (INH) est un antibiotique couramment utilisé dans le traitement et la prophylaxie de la tuberculose, une maladie infectieuse causée principalement par la bactérie Mycobacterium tuberculosis. L'action de ce médicament, non encore entièrement élucidé repose sur la formation d'adduits covalents entre l'INH activé par l'enzyme KatG, une catalase-peroxydase à activité manganèse-peroxydase, de Mycobacterium tuberculosis, et le cofacteur NAD(H). Ces adduits constituent des inhibiteurs potentiels d'une autre enzyme de la bactérie, InhA impliquée dans la biosynthèse des acides mycoliques (acides gras a-ramifiés et B-hydroxylés), constituants essentiels et spécifiques de la paroi mycobactérienne. Cette hypothèse est fréquemment avancée pour expliquer l'activité bactéricide de l'INH. Le travail présenté ici repose sur l'utilisation d'un oxydant chimique, le pyrophosphate de manganèse (III) capable de mimer l'activité in vitro de KatG. Le premier chapitre constitue une revue bibliographique sur le mode d'action de l'INH. Le deuxième chapitre porte sur la caractérisation structurale par chromatographie liquide haute performance couplée à la spectrométrie de masse (CLHP-SM) des adduits INH- NAD(H) générés par oxydation de l'INH via le pyrophosphate de manganèse (III). Le troisième chapitre présente les évaluations enzymatiques des adduits INH-NAD(H) en tant qu'inhibiteurs de l'enzyme InhA. D'autres adduits dérivés d'analogues structuraux du cofacteur NAD* comme le DNAD ou le NMN sont également testés. Le dernier chapitre clôturera ce travail par une description des voies d'accès chimiques à des analogues simplifiés d'adduits INH-NAD(H). L'ensemble de ces travaux permettent de valider le pyrophosphate de manganèse (III) en tant que modèle biomimétique de KatG et d'envisager dans l'avenir le développement de nouvelles molécules inhibitrices de InhA, basées sur les données apportées par nos études structurales et enzymatiques."
"Isoniazid (INH) is an antibiotic commonly used in the treatment and prophylaxis of tuberculosis, an infectious disease caused primarily by the bacterium Mycobacterium tuberculosis. The action of this drug, which is not yet fully understood, is based on the formation of covalent adducts between INH activated by the enzyme KatG, a catalase-peroxidase with manganese-peroxidase activity, of Mycobacterium tuberculosis, and the cofactor NAD(H). These adducts are potential inhibitors of another enzyme of the bacterium, InhA, involved in the biosynthesis of mycolic acids (?-branched and ?-hydroxylated fatty acids), essential and specific constituents of the mycobacterial cell wall. This hypothesis is frequently put forward to explain the bactericidal activity of INH. The work presented here is based on the use of a chemical oxidant, manganese(III) pyrophosphate, capable of mimicking the in vitro activity of KatG. The first chapter provides a literature review on the mode of action of INH. The second chapter focuses on the structural characterization by high-performance liquid chromatography-mass spectrometry (HPLC-MS) of INH-NAD(H) adducts generated by INH oxidation via manganese(III) pyrophosphate. The third chapter presents the enzymatic evaluations of INH-NAD(H) adducts as inhibitors of the InhA enzyme. Other adducts derived from structural analogues of the NAD* cofactor such as DNAD or NMN are also tested. The last chapter will conclude this work with a description of the chemical access routes to simplified analogues of INH-NAD(H) adducts. All of this work allows us to validate manganese (III) pyrophosphate as a biomimetic model of KatG and to consider in the future the development of new InhA inhibitory molecules, based on the data provided by our structural and enzymatic studies."Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 14/11/2001 Domaine : Chimie des biomolécules Localisation : LCC En ligne : https://www.theses.fr/2001TOU30112
Titre : Préparation et activité nucléase d'une molécule conjuguée "metallporphyrine-Hoechst 33258" comme agent de reconnaissance du petit sillon de l'ADN Type de document : texte imprimé Auteurs : Frau, Silvana, Auteur ; Bernadou, Jean, Directeur de thèse Année de publication : 1996 Langues : Français (fre) Tags : METALLOPORPHYRINE HOECHST 33258 MOLECULE CONJUGUEE SYNTHESE OXYDATION ENDONUCLEASE CHIMIQUE INTERACTION AVEC L'ADN Résumé : "Ce mémoire présente des travaux visant à modéliser la bléomycine, un antibiotique d'origine naturelle, capable de dégrader l’ADN par un mécanisme d'oxydation de type cytochrome P450. Nous avons préparé une molécule conjuguée « métalloporphyrine-Hoechst 33258 » associant un agent de reconnaissance du petit sillon de l’ADN (H33258) à une porphyrine cationique de manganèse, catalyseur biomimétique d'oxydation connue pour son activité nucléase. Le premier chapitre est consacré à des rappels bibliographiques sur la nature des interactions de H33258 avec l’ADN, généralement étudiée grâce aux méthodes physico-chimiques et biologiques courantes (gels d'empreintes, modélisation moléculaire, spectroscopies d'absorption et d'émission, spectroscopie de résonance, cristallographie)."
Dans un deuxième chapitre, nous décrivons la synthèse du composé « métalloporphyrine-Hoechst 33258 » en plusieurs étapes : fonctionnalisation des deux synthons de départ, couplage pour former la molécule hybride, quaternarisation qui conduit à une structure polycationique à haute affinité pour l’ADN, puis métallation du conjugué. Plusieurs métaux ont été insérés dans le cycle porphyrinique : le manganèse pour ses propriétés redox, le nickel comme contrôle et le zinc pour d'éventuelles études de chimie luminescence.
Enfin, dans un troisième chapitre nous mettons en évidence les propriétés nucléases de la molécule métallée par le manganèse, et, à partir des sites de coupures identifiés, nous appréhendons et discutons ses différents modes d'interactions avec les acides nucléiques étudiés. L'équilibre en solution du complexe ligand-ADN est étudié par spectroscopie d'absorption afin d'estimer la taille moyenne du site de haute d'affinité de cette molécule conjuguée sur des polymères poly(dA·dT).
Document : Thèse de doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 06/02/1996 Domaine : Chimie bioinorganique. Chimie des acides nucléiques Localisation : LCC En ligne : http://www.theses.fr/1996TOU30017 Préparation et activité nucléase d'une molécule conjuguée "metallporphyrine-Hoechst 33258" comme agent de reconnaissance du petit sillon de l'ADN [texte imprimé] / Frau, Silvana, Auteur ; Bernadou, Jean, Directeur de thèse . - 1996.
Langues : Français (fre)
Tags : METALLOPORPHYRINE HOECHST 33258 MOLECULE CONJUGUEE SYNTHESE OXYDATION ENDONUCLEASE CHIMIQUE INTERACTION AVEC L'ADN Résumé : "Ce mémoire présente des travaux visant à modéliser la bléomycine, un antibiotique d'origine naturelle, capable de dégrader l’ADN par un mécanisme d'oxydation de type cytochrome P450. Nous avons préparé une molécule conjuguée « métalloporphyrine-Hoechst 33258 » associant un agent de reconnaissance du petit sillon de l’ADN (H33258) à une porphyrine cationique de manganèse, catalyseur biomimétique d'oxydation connue pour son activité nucléase. Le premier chapitre est consacré à des rappels bibliographiques sur la nature des interactions de H33258 avec l’ADN, généralement étudiée grâce aux méthodes physico-chimiques et biologiques courantes (gels d'empreintes, modélisation moléculaire, spectroscopies d'absorption et d'émission, spectroscopie de résonance, cristallographie)."
Dans un deuxième chapitre, nous décrivons la synthèse du composé « métalloporphyrine-Hoechst 33258 » en plusieurs étapes : fonctionnalisation des deux synthons de départ, couplage pour former la molécule hybride, quaternarisation qui conduit à une structure polycationique à haute affinité pour l’ADN, puis métallation du conjugué. Plusieurs métaux ont été insérés dans le cycle porphyrinique : le manganèse pour ses propriétés redox, le nickel comme contrôle et le zinc pour d'éventuelles études de chimie luminescence.
Enfin, dans un troisième chapitre nous mettons en évidence les propriétés nucléases de la molécule métallée par le manganèse, et, à partir des sites de coupures identifiés, nous appréhendons et discutons ses différents modes d'interactions avec les acides nucléiques étudiés. L'équilibre en solution du complexe ligand-ADN est étudié par spectroscopie d'absorption afin d'estimer la taille moyenne du site de haute d'affinité de cette molécule conjuguée sur des polymères poly(dA·dT).
Document : Thèse de doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 06/02/1996 Domaine : Chimie bioinorganique. Chimie des acides nucléiques Localisation : LCC En ligne : http://www.theses.fr/1996TOU30017
