Topics in Current Chemistry. Vol.238 : Orotidine monophosphate decarboxylase: A mechanistic dialogue / Jeehiun K. Lee  

Public ISBD Titre de série : Topics in Current Chemistry Titre : Vol.238 : Orotidine monophosphate decarboxylase: A mechanistic dialogue Type de document : texte imprimé Auteurs : Jeehiun K. Lee, Éditeur scientifique ; Dean J. Tantillo, Éditeur scientifique Editeur : Berlin, Heidelberg : Springer Année de publication : 2004 Collection : Topics in Current Chemistry, ISSN 0340-1022 num. 238 Importance : ix, 153 p. Format : 24 cm ISBN/ISSN/EAN : 978-3-540-20566-1 Langues : Anglais (eng) Note de contenu : "* What has theory and crystallography revealed about the mechanism of catalysis by orotidine monophosphate decarboxylase? * Crystallographic studies of native and mutant orotidine 5?phosphate decarboxylases * Insight into the catalytic mechanism of orotidine 5?-phosphate decarboxylase from crystallography and mutagenesis * Survey of enzymological Data on ODCase * Developing active site models of ODCase—from large quantum models to a QM/MM approach * Catalysis by enzyme conformational change." Cote : EXCLU (SdL) Num_Inv : 2694 En ligne : http://dx.doi.org/10.1007/b84246 Topics in Current Chemistry. Vol.238 : Orotidine monophosphate decarboxylase: A mechanistic dialogue [texte imprimé] / Jeehiun K. Lee, Éditeur scientifique ; Dean J. Tantillo, Éditeur scientifique . - Berlin, Heidelberg : Springer, 2004 . - ix, 153 p. ; 24 cm. - (Topics in Current Chemistry, ISSN 0340-1022; 238) . ISBN : 978-3-540-20566-1 Langues : Anglais (eng) Note de contenu : "* What has theory and crystallography revealed about the mechanism of catalysis by orotidine monophosphate decarboxylase? * Crystallographic studies of native and mutant orotidine 5?phosphate decarboxylases * Insight into the catalytic mechanism of orotidine 5?-phosphate decarboxylase from crystallography and mutagenesis * Survey of enzymological Data on ODCase * Developing active site models of ODCase—from large quantum models to a QM/MM approach * Catalysis by enzyme conformational change." Cote : EXCLU (SdL) Num_Inv : 2694 En ligne : http://dx.doi.org/10.1007/b84246

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2694	EXCLU	Texte imprimé	Salle de lecture	Série	Consultation sur place Exclu du prêt

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