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Faire une suggestion Affiner la rechercheEtudes par modélisation moléculaire de l'interaction d'une métalloporphyrine avec de l'ADN double brin : contribution à l'étude des agents de coupure de l'ADN / Bernard Meunier ; Krystyna Zakrzewska
Titre : Etudes par modélisation moléculaire de l'interaction d'une métalloporphyrine avec de l'ADN double brin : contribution à l'étude des agents de coupure de l'ADN Titre original : Theorical study of the interaction between a high-valent manganese porphyrin oxyl-(hydroxo)-Mn(IV)-TMPyP and double-stranded DNA Type de document : texte imprimé Auteurs : Bernard Meunier, Directeur de thèse ; Krystyna Zakrzewska, Directeur de thèse Langues : Français (fre) Tags : MODÈLES MATHÉMATIQUES DYNAMIQUE MOLÉCULAIRE FRACTIONNEMENT PAR COUPLAGE FLUX-FORCE ADN- ALTÉRATION PORPHYRINE MANGANESE- COMPOSES ADN-B PORPHYRINE CATIONIQUE DE MANGANESE ÉNERGIE DE LIAISON INDEX A SIF
MATHEMATICAL MODELS MOLECULAR DYNAMICS FLOW-FORCE COUPLING FRACTIONATION DNA-ALTERATION PORPHYRIN MANGANESE-COMPOUNDS B-DNA MANGANESE CATIONIC PORPHYRIN BINDING ENERGY INDEX A SIFRésumé : "Depuis 20 ans l'étude des endonucléases naturelles ou synthétiques fait l'objet d'une attention particulière dans le cadre de la recherche d'anticancéreux ou d'antiviraux. La bléomycine appartient à cette classe de molécules dont l'efficacité pour couper l'ADN par hydroxylation a inspiré et suscité le développement de nombreux agents de coupure de l'ADN dont les métalloporphyrines de manganèse. Ainsi, la meso-tetrakis(4-N-méthylpyridiniumyl)porphyrine de manganèse (MnIII-TMPyP) associée à du monopersulfate de potassium (KHSO5), un donneur d'atome d'oxygène, constitue un agent de coupure de l'ADN très efficace. L'espèce réactive de haut degré d'oxydation, créée dans le petit sillon d'un ADN double brin, est responsable de l'arrachement d'un atome d'hydrogène du carbone C5' des bases adjacentes au site de fixation de la porphyrine et provoque des coupures simple brin suivant un décalage, dans le sens 3', de trois paires de bases. Ce mécanisme de dégradation de l'ADN double brin qui impliquerait un composé à haut degré d'oxydation est comparable à celui décrit pour la bléomycine mais en diffère par la cible initiale. En l'absence de structure expérimentale, c'est en utilisant les méthodes théoriques de modélisation moléculaire que nous avons entrepris de comprendre la spécificité d'interaction de la métalloporphyrine de manganèse pour un hydrogène du carbone C5'. Les propriétés statiques et dynamiques des complexes formés par le composé oxyl-MnIV-TMPyP et le dodécamère d(5'-TCGTCAAACCGC)-d(5'-GCGGTTTGACGA) et différentes séquences mutées ont été obtenues par mécanique et dynamique moléculaire. L'utilisation de ces méthodes ne peut être envisagée que pour des complexes moléculaires complètement décrits tant par la structure que par les charges portées par les atomes. Aussi, la structure optimisée, la détermination des paramètres du champ de force et des charges partielles atomiques de la métalloporphyrine à l'état excité ont été, au préalable, calculées par la méthode DFT. Ce travail nous a permis de décrire la structure, la géométrie et les composantes énergétiques des complexes formés par oxyl-MnIV-TMPyP et différentes séquences d'ADN double brin et de proposer une cible d'attaque en accord avec les résultats expérimentaux."
"For 20 years, the study of natural or synthetic endonucleases has been the subject of particular attention in the context of the search for anticancer or antiviral drugs. Bleomycin belongs to this class of molecules whose effectiveness in cutting DNA by hydroxylation has inspired and led to the development of numerous DNA cutting agents, including manganese metalloporphyrins. Thus, manganese meso-tetrakis(4-N-methylpyridiniumyl)porphyrin (MnIII-TMPyP) associated with potassium monopersulfate (KHSO5), an oxygen atom donor, constitutes a very effective DNA cutting agent. The reactive species of high oxidation state, created in the minor groove of a double-stranded DNA, is responsible for the removal of a hydrogen atom from the C5' carbon of the bases adjacent to the porphyrin binding site and causes single-strand breaks following a shift, in the 3' direction, of three base pairs. This mechanism of degradation of double-stranded DNA, which would involve a compound with a high oxidation state, is comparable to that described for bleomycin but differs in the initial target. In the absence of an experimental structure, it is by using theoretical methods of molecular modeling that we undertook to understand the interaction specificity of manganese metalloporphyrin for a hydrogen of the C5' carbon. The static and dynamic properties of the complexes formed by the compound oxyl-MnIV-TMPyP and the dodecamer d(5'-TCGTCAAACCGC)-d(5'-GCGGTTTGACGA) and different mutated sequences were obtained by molecular mechanics and dynamics. The use of these methods can only be considered for molecular complexes completely described both by the structure and by the charges carried by the atoms. Also, the optimized structure, the determination of the force field parameters and the atomic partial charges of the metalloporphyrin in the excited state were, beforehand, calculated by the DFT method. This work allowed us to describe the structure, geometry and energy components of the complexes formed by oxyl-MnIV-TMPyP and different double-stranded DNA sequences and to propose an attack target in agreement with the experimental results."Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université Toulouse 3 Date_soutenance : 04/02/2005 Domaine : Chimie des Biomolécules En ligne : https://www.theses.fr/2005TOU30286 Etudes par modélisation moléculaire de l'interaction d'une métalloporphyrine avec de l'ADN double brin : contribution à l'étude des agents de coupure de l'ADN = Theorical study of the interaction between a high-valent manganese porphyrin oxyl-(hydroxo)-Mn(IV)-TMPyP and double-stranded DNA [texte imprimé] / Bernard Meunier, Directeur de thèse ; Krystyna Zakrzewska, Directeur de thèse . - [s.d.].
Langues : Français (fre)
Tags : MODÈLES MATHÉMATIQUES DYNAMIQUE MOLÉCULAIRE FRACTIONNEMENT PAR COUPLAGE FLUX-FORCE ADN- ALTÉRATION PORPHYRINE MANGANESE- COMPOSES ADN-B PORPHYRINE CATIONIQUE DE MANGANESE ÉNERGIE DE LIAISON INDEX A SIF
MATHEMATICAL MODELS MOLECULAR DYNAMICS FLOW-FORCE COUPLING FRACTIONATION DNA-ALTERATION PORPHYRIN MANGANESE-COMPOUNDS B-DNA MANGANESE CATIONIC PORPHYRIN BINDING ENERGY INDEX A SIFRésumé : "Depuis 20 ans l'étude des endonucléases naturelles ou synthétiques fait l'objet d'une attention particulière dans le cadre de la recherche d'anticancéreux ou d'antiviraux. La bléomycine appartient à cette classe de molécules dont l'efficacité pour couper l'ADN par hydroxylation a inspiré et suscité le développement de nombreux agents de coupure de l'ADN dont les métalloporphyrines de manganèse. Ainsi, la meso-tetrakis(4-N-méthylpyridiniumyl)porphyrine de manganèse (MnIII-TMPyP) associée à du monopersulfate de potassium (KHSO5), un donneur d'atome d'oxygène, constitue un agent de coupure de l'ADN très efficace. L'espèce réactive de haut degré d'oxydation, créée dans le petit sillon d'un ADN double brin, est responsable de l'arrachement d'un atome d'hydrogène du carbone C5' des bases adjacentes au site de fixation de la porphyrine et provoque des coupures simple brin suivant un décalage, dans le sens 3', de trois paires de bases. Ce mécanisme de dégradation de l'ADN double brin qui impliquerait un composé à haut degré d'oxydation est comparable à celui décrit pour la bléomycine mais en diffère par la cible initiale. En l'absence de structure expérimentale, c'est en utilisant les méthodes théoriques de modélisation moléculaire que nous avons entrepris de comprendre la spécificité d'interaction de la métalloporphyrine de manganèse pour un hydrogène du carbone C5'. Les propriétés statiques et dynamiques des complexes formés par le composé oxyl-MnIV-TMPyP et le dodécamère d(5'-TCGTCAAACCGC)-d(5'-GCGGTTTGACGA) et différentes séquences mutées ont été obtenues par mécanique et dynamique moléculaire. L'utilisation de ces méthodes ne peut être envisagée que pour des complexes moléculaires complètement décrits tant par la structure que par les charges portées par les atomes. Aussi, la structure optimisée, la détermination des paramètres du champ de force et des charges partielles atomiques de la métalloporphyrine à l'état excité ont été, au préalable, calculées par la méthode DFT. Ce travail nous a permis de décrire la structure, la géométrie et les composantes énergétiques des complexes formés par oxyl-MnIV-TMPyP et différentes séquences d'ADN double brin et de proposer une cible d'attaque en accord avec les résultats expérimentaux."
"For 20 years, the study of natural or synthetic endonucleases has been the subject of particular attention in the context of the search for anticancer or antiviral drugs. Bleomycin belongs to this class of molecules whose effectiveness in cutting DNA by hydroxylation has inspired and led to the development of numerous DNA cutting agents, including manganese metalloporphyrins. Thus, manganese meso-tetrakis(4-N-methylpyridiniumyl)porphyrin (MnIII-TMPyP) associated with potassium monopersulfate (KHSO5), an oxygen atom donor, constitutes a very effective DNA cutting agent. The reactive species of high oxidation state, created in the minor groove of a double-stranded DNA, is responsible for the removal of a hydrogen atom from the C5' carbon of the bases adjacent to the porphyrin binding site and causes single-strand breaks following a shift, in the 3' direction, of three base pairs. This mechanism of degradation of double-stranded DNA, which would involve a compound with a high oxidation state, is comparable to that described for bleomycin but differs in the initial target. In the absence of an experimental structure, it is by using theoretical methods of molecular modeling that we undertook to understand the interaction specificity of manganese metalloporphyrin for a hydrogen of the C5' carbon. The static and dynamic properties of the complexes formed by the compound oxyl-MnIV-TMPyP and the dodecamer d(5'-TCGTCAAACCGC)-d(5'-GCGGTTTGACGA) and different mutated sequences were obtained by molecular mechanics and dynamics. The use of these methods can only be considered for molecular complexes completely described both by the structure and by the charges carried by the atoms. Also, the optimized structure, the determination of the force field parameters and the atomic partial charges of the metalloporphyrin in the excited state were, beforehand, calculated by the DFT method. This work allowed us to describe the structure, geometry and energy components of the complexes formed by oxyl-MnIV-TMPyP and different double-stranded DNA sequences and to propose an attack target in agreement with the experimental results."Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université Toulouse 3 Date_soutenance : 04/02/2005 Domaine : Chimie des Biomolécules En ligne : https://www.theses.fr/2005TOU30286
Titre : Etude du mécanisme d'action d'endoperoxydes à activité antipaludique Titre original : Study of the mechanism of action of endoperoxides with antimalarial activity Type de document : texte imprimé Auteurs : Jérôme Cazelles, Auteur ; Bernard Meunier, Directeur de thèse Langues : Français (fre) Tags : ARTÉMISININE ALKYLATION ENDOPEROXYDE HÈME PALUDISME MÉTALLOPORPHYRINE
ARTEMISININ ENDOPEROXIDE HEME MALARIA METALLOPORPHYRINRésumé : "Le paludisme est une maladie parasitaire due a un hématozoaire (plasmodium) transmis a l'homme par la piqure d'un moustique. Depuis quelques annexes, l'emploi de l'artemisinine, endoperoxyde d'origine naturelle, ainsi que d'analogues hemisynthetiques (artemether) permet de lutter contre l'expansion du paludisme. Cependant, le cout élevé de ces molécules limite leur utilisation thérapeutique. Dans ce contexte, l’étude du mécanisme d'action de l'artemisinine et d'analogues synthétiques constitue une étape indispensable vers l’élaboration de nouveaux composes actifs moins onéreux. Le premier chapitre est une revue bibliographique consacrée a la réactivité de l'artemisinine et d'analogues de synthèse en présence de sels métalliques ou de métalloporphyrines modélisant l'heme, l'une des cibles biologiques de ces composes actifs. Le chapitre deux porte sur l'activation, par la tetraphenylporphyrine de manganèse (ii) (mn i itpp), de trioxanes fournis par le pr g. Posner : cette étude a permis de mettre en évidence l'importance des facteurs stériques lors de l'interaction trioxane-métalloporphyrine et ainsi de corréler l’activité pharmacologique de ces composes avec leurs propriétés alkylantes vis-a-vis de la mn i itpp. Le troisième chapitre traite de la réactivité de trioxanes fournis par le pr j. Mayrargue et comportant un cycle 1,2-dioxacyclohexane au lieu du cycle 1,2-dioxacycloheptane présent dans l'artemisinine. Dans le chapitre quatre, nous étudions la réactivité de l'arteflene vis-a-vis de la mn i itpp. Dans ce cas particulier, l'ouverture du peroxyde conduit a la formation d'une cétone ,-insaturée et d'un radical cyclohexyle. Le dernier chapitre présente la première mise en évidence d'un adduit covalent entre l'heme et le radical alkyle issu de l'activation de l'artemisinine. Ces résultats préliminaires indiquent que l'alkylation de l'heme a lieu sur les positions meso de l'heme."
"Malaria is an infectious disease transmitted by mosquitoes and caused by parasites of the Plasmodium. Artemisinin, a natural endoperoxide, and its hemisynthetic derivatives (artemether) are currently being developed to treat severe malaria. Unfortunately, the cost of artemisinin is a limiting factor to the wide use of these antimalarial compounds. Thus, the understanding of the mechanism of action of antimalarial endoperoxides represents a key point in the development of cheaper active compounds. The first chapter reviews recent studies on reactivity of artemisinin and structurally related trioxanes in the presence of metallic salts or metalloporphyrins used as models of heme, the biological target of antimalarial endoperoxides. The study of the reactivity of trioxanes provided by Pr G. Posner is described in the second chapter. We show that in the presence of manganese meso-tetraphenylporphyrin (Mn TPP), a close relationship appears between the antimalarial activity of these compounds and their alkylating ability toward the heme model. In the case of inactive trioxanes, steric hindrance prevents the close interaction required between the metal center and the O-O bond for reductive activation. The third chapter describes the reactivity of trioxanes having a 1,2-dioxacyclohexane ring instead of a 1,2-dioxacycloheptane ring like in artemisinin. These trioxanes were supplied by Pr J. Mayrargue. The fourth chapter depicts the reactivity of arteflene in the presence of Mn"TPP. In this particular case, the reductive activation of the endoperoxide bond leads to the formation of an a.ß-unsaturated ketone and a cyclohexyl radical. This radical was trapped using 2,2,6,6- ramethylpiperidine 1-oxyl radical but is unable to alkylate the macrocycle ring under the used conditions. In the last chapter the first adduct between heme and the alkyl radical generated by the activation of artemisinin is described. This preliminary result points out that the alkylation occurs on meso position of heme"Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université Toulouse 3 Date_soutenance : 24/11/2000 Domaine : Chimie des Biomolécules Localisation : LCC En ligne : https://www.theses.fr/2000TOU30153 Etude du mécanisme d'action d'endoperoxydes à activité antipaludique = Study of the mechanism of action of endoperoxides with antimalarial activity [texte imprimé] / Jérôme Cazelles, Auteur ; Bernard Meunier, Directeur de thèse . - [s.d.].
Langues : Français (fre)
Tags : ARTÉMISININE ALKYLATION ENDOPEROXYDE HÈME PALUDISME MÉTALLOPORPHYRINE
ARTEMISININ ENDOPEROXIDE HEME MALARIA METALLOPORPHYRINRésumé : "Le paludisme est une maladie parasitaire due a un hématozoaire (plasmodium) transmis a l'homme par la piqure d'un moustique. Depuis quelques annexes, l'emploi de l'artemisinine, endoperoxyde d'origine naturelle, ainsi que d'analogues hemisynthetiques (artemether) permet de lutter contre l'expansion du paludisme. Cependant, le cout élevé de ces molécules limite leur utilisation thérapeutique. Dans ce contexte, l’étude du mécanisme d'action de l'artemisinine et d'analogues synthétiques constitue une étape indispensable vers l’élaboration de nouveaux composes actifs moins onéreux. Le premier chapitre est une revue bibliographique consacrée a la réactivité de l'artemisinine et d'analogues de synthèse en présence de sels métalliques ou de métalloporphyrines modélisant l'heme, l'une des cibles biologiques de ces composes actifs. Le chapitre deux porte sur l'activation, par la tetraphenylporphyrine de manganèse (ii) (mn i itpp), de trioxanes fournis par le pr g. Posner : cette étude a permis de mettre en évidence l'importance des facteurs stériques lors de l'interaction trioxane-métalloporphyrine et ainsi de corréler l’activité pharmacologique de ces composes avec leurs propriétés alkylantes vis-a-vis de la mn i itpp. Le troisième chapitre traite de la réactivité de trioxanes fournis par le pr j. Mayrargue et comportant un cycle 1,2-dioxacyclohexane au lieu du cycle 1,2-dioxacycloheptane présent dans l'artemisinine. Dans le chapitre quatre, nous étudions la réactivité de l'arteflene vis-a-vis de la mn i itpp. Dans ce cas particulier, l'ouverture du peroxyde conduit a la formation d'une cétone ,-insaturée et d'un radical cyclohexyle. Le dernier chapitre présente la première mise en évidence d'un adduit covalent entre l'heme et le radical alkyle issu de l'activation de l'artemisinine. Ces résultats préliminaires indiquent que l'alkylation de l'heme a lieu sur les positions meso de l'heme."
"Malaria is an infectious disease transmitted by mosquitoes and caused by parasites of the Plasmodium. Artemisinin, a natural endoperoxide, and its hemisynthetic derivatives (artemether) are currently being developed to treat severe malaria. Unfortunately, the cost of artemisinin is a limiting factor to the wide use of these antimalarial compounds. Thus, the understanding of the mechanism of action of antimalarial endoperoxides represents a key point in the development of cheaper active compounds. The first chapter reviews recent studies on reactivity of artemisinin and structurally related trioxanes in the presence of metallic salts or metalloporphyrins used as models of heme, the biological target of antimalarial endoperoxides. The study of the reactivity of trioxanes provided by Pr G. Posner is described in the second chapter. We show that in the presence of manganese meso-tetraphenylporphyrin (Mn TPP), a close relationship appears between the antimalarial activity of these compounds and their alkylating ability toward the heme model. In the case of inactive trioxanes, steric hindrance prevents the close interaction required between the metal center and the O-O bond for reductive activation. The third chapter describes the reactivity of trioxanes having a 1,2-dioxacyclohexane ring instead of a 1,2-dioxacycloheptane ring like in artemisinin. These trioxanes were supplied by Pr J. Mayrargue. The fourth chapter depicts the reactivity of arteflene in the presence of Mn"TPP. In this particular case, the reductive activation of the endoperoxide bond leads to the formation of an a.ß-unsaturated ketone and a cyclohexyl radical. This radical was trapped using 2,2,6,6- ramethylpiperidine 1-oxyl radical but is unable to alkylate the macrocycle ring under the used conditions. In the last chapter the first adduct between heme and the alkyl radical generated by the activation of artemisinin is described. This preliminary result points out that the alkylation occurs on meso position of heme"Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université Toulouse 3 Date_soutenance : 24/11/2000 Domaine : Chimie des Biomolécules Localisation : LCC En ligne : https://www.theses.fr/2000TOU30153
Titre : Epoxydation catalytique d'oléfines et métalloporphyrines comme modèles chimiques de la catalase Titre original : Catalytic epoxidation of olefins and metalloparphyrins as chemical models of catalase Type de document : texte imprimé Auteurs : Rachid Belal, Auteur ; Bernard Meunier, Directeur de thèse Langues : Français (fre) Tags : OLÉFINE ÉPOXYDATION COMPOSE MODÈLE ENZYME CYTOCHROME P450 CATALASE CATALYSEUR COORDINAT ORGANIQUE MACROCYCLE HETEROCYCLE AZOTE PHTALOCYANINE PREPARATION HEMOPROTEINE METAL TRANSITION COMPLEXE PORPHYRINE MÉTALLIQUE|FIN PHTALOCYANINE MÉTALLIQUE|FIN FER COMPLEXE|FIN PORPHYRINE OLEFIN EPOXIDATION MODEL COMPOUND CATALYST ORGANIC LIGAND NITROGEN HETEROCYCLE PHTHALOCYANINE HEMOPROTEIN TRANSITION METAL COMPLEXES METALLOPORPHYRIN METALLOPHTHALOCYANINE IRON COMPLEXES Résumé : "Recherche de nouveaux catalyseurs pour les réactions d'époxydation d'oléfines en phase homogène et modélisation d'enzymes à HEME comme le cytochrome p-450 ou la catalase. Isolement de complexes porphyriniques ayant l'anion hypochlorite comme coordinat axial. Activité catalytique de la phtalocyanine de fer associé à l'hydrogénopersulfate de potassium. Étude de l'activité catalytique de modèles chimiques de la catalase. »
"Search for new catalysts for homogeneous-phase olefin epoxidation reactions and modeling of HEME enzymes such as cytochrome p-450 or catalase. Isolation of porphyrin complexes with the hypochlorite anion as axial ligand. Catalytic activity of iron phthalocyanine associated with potassium hydrogen persulfate. Study of the catalytic activity of chemical models of catalase."
Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 29/06/1988 Domaine : Chimie de Coordination Catalyse En ligne : https://theses.fr/1988TOU30120 Epoxydation catalytique d'oléfines et métalloporphyrines comme modèles chimiques de la catalase = Catalytic epoxidation of olefins and metalloparphyrins as chemical models of catalase [texte imprimé] / Rachid Belal, Auteur ; Bernard Meunier, Directeur de thèse . - [s.d.].
Langues : Français (fre)
Tags : OLÉFINE ÉPOXYDATION COMPOSE MODÈLE ENZYME CYTOCHROME P450 CATALASE CATALYSEUR COORDINAT ORGANIQUE MACROCYCLE HETEROCYCLE AZOTE PHTALOCYANINE PREPARATION HEMOPROTEINE METAL TRANSITION COMPLEXE PORPHYRINE MÉTALLIQUE|FIN PHTALOCYANINE MÉTALLIQUE|FIN FER COMPLEXE|FIN PORPHYRINE OLEFIN EPOXIDATION MODEL COMPOUND CATALYST ORGANIC LIGAND NITROGEN HETEROCYCLE PHTHALOCYANINE HEMOPROTEIN TRANSITION METAL COMPLEXES METALLOPORPHYRIN METALLOPHTHALOCYANINE IRON COMPLEXES Résumé : "Recherche de nouveaux catalyseurs pour les réactions d'époxydation d'oléfines en phase homogène et modélisation d'enzymes à HEME comme le cytochrome p-450 ou la catalase. Isolement de complexes porphyriniques ayant l'anion hypochlorite comme coordinat axial. Activité catalytique de la phtalocyanine de fer associé à l'hydrogénopersulfate de potassium. Étude de l'activité catalytique de modèles chimiques de la catalase. »
"Search for new catalysts for homogeneous-phase olefin epoxidation reactions and modeling of HEME enzymes such as cytochrome p-450 or catalase. Isolation of porphyrin complexes with the hypochlorite anion as axial ligand. Catalytic activity of iron phthalocyanine associated with potassium hydrogen persulfate. Study of the catalytic activity of chemical models of catalase."
Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 29/06/1988 Domaine : Chimie de Coordination Catalyse En ligne : https://theses.fr/1988TOU30120
Titre : Modélisation d'hémoprotéines, cytochrome P-450, chloroperoxydase et lignine peroxydase : modèles efficaces de la lignine peroxydase et développement de procédés d'oxydation par catalyse biomimétique Titre original : Modelisation of hemoproteins, cytochrome p-450, chloroperoxydase et ligninase Type de document : texte imprimé Auteurs : Bernard Meunier, Directeur de thèse Langues : Français (fre) Tags : CYTOCHROME P-450 CHLOROPEROXYDASE LIGNINE PEROXYDASE MÉTALLOPORPHYRINE CATALYSEUR SUR SUPPORT OXYDATION CATALYSE DÉLIGNIFICATION
CYTOCHROME P450 CHLORO PEROXIDASE LIGNIN PEROXIDASE METALLOPORPHYRIN SUPPORTED CATALYST OXIDATION CATALYSIS DELIGNIFICATIONRésumé : "Ce mémoire montre l'intérêt des métalloporphyrines synthétiques dans la modélisation d'hémoprotéines. Dans une première partie, des essais de synthèse de complexes porphyriques modélisant le cytochrome p-450 sont décrits. Dans une deuxième partie, la modélisation de la chloropéroxydase par des métalloporphyrines encombrées anioniques de fer et de manganèse libres en solution ou immobilisées sur support (adsorbées sur résine échangeuse d'ions ou fixées sur un polymère poly-vinylpyridine) est décrite. Dans une troisième partie, la modélisation de la lignine péroxydase est étudiée. Ces mêmes modèles associés à des donneurs d'oxygène (monopersulfate de potassium, eau oxygénée et le sel de l'acide monopéroxyphtalique) permettent d'atteindre des activités catalytiques de 10 à 20 cycles par seconde lors de l'oxydation de composés modèles de la lignine. Ces catalyseurs biomimétiques originaux associes à plusieurs peroxydes organiques ou inorganiques sont à l'origine de l'élaboration de nouveaux systèmes catalytiques libres et supportés, résistants en milieu oxydant et du développement de plusieurs procédés d’oxydation."
"This thesis shows the interest of synthetic metalloporphyrins in the modeling of hemoproteins. In a first part, attempts to synthesize porphyric complexes modeling cytochrome p-450 are described. In a second part, the modeling of chloroperoxidase by anionic hindered metalloporphyrins of iron and manganese free in solution or immobilized on a support (adsorbed on ion exchange resin or fixed on a poly-vinylpyridine polymer) is described. In a third part, the modeling of lignin peroxidase is studied. These same models associated with oxygen donors (potassium monopersulfate, hydrogen peroxide and the salt of monoperoxyphthalic acid) make it possible to achieve catalytic activities of 10 to 20 cycles per second during the oxidation of lignin model compounds. These original biomimetic catalysts associated with several organic peroxides or inorganic compounds are at the origin of the development of new free and supported catalytic systems, resistant in oxidizing environments and the development of several oxidation processes."Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 21/12/1989 Domaine : Chimie de Coordination et Catalyse Localisation : LCC En ligne : https://theses.fr/1989TOU30175 Modélisation d'hémoprotéines, cytochrome P-450, chloroperoxydase et lignine peroxydase : modèles efficaces de la lignine peroxydase et développement de procédés d'oxydation par catalyse biomimétique = Modelisation of hemoproteins, cytochrome p-450, chloroperoxydase et ligninase [texte imprimé] / Bernard Meunier, Directeur de thèse . - [s.d.].
Langues : Français (fre)
Tags : CYTOCHROME P-450 CHLOROPEROXYDASE LIGNINE PEROXYDASE MÉTALLOPORPHYRINE CATALYSEUR SUR SUPPORT OXYDATION CATALYSE DÉLIGNIFICATION
CYTOCHROME P450 CHLORO PEROXIDASE LIGNIN PEROXIDASE METALLOPORPHYRIN SUPPORTED CATALYST OXIDATION CATALYSIS DELIGNIFICATIONRésumé : "Ce mémoire montre l'intérêt des métalloporphyrines synthétiques dans la modélisation d'hémoprotéines. Dans une première partie, des essais de synthèse de complexes porphyriques modélisant le cytochrome p-450 sont décrits. Dans une deuxième partie, la modélisation de la chloropéroxydase par des métalloporphyrines encombrées anioniques de fer et de manganèse libres en solution ou immobilisées sur support (adsorbées sur résine échangeuse d'ions ou fixées sur un polymère poly-vinylpyridine) est décrite. Dans une troisième partie, la modélisation de la lignine péroxydase est étudiée. Ces mêmes modèles associés à des donneurs d'oxygène (monopersulfate de potassium, eau oxygénée et le sel de l'acide monopéroxyphtalique) permettent d'atteindre des activités catalytiques de 10 à 20 cycles par seconde lors de l'oxydation de composés modèles de la lignine. Ces catalyseurs biomimétiques originaux associes à plusieurs peroxydes organiques ou inorganiques sont à l'origine de l'élaboration de nouveaux systèmes catalytiques libres et supportés, résistants en milieu oxydant et du développement de plusieurs procédés d’oxydation."
"This thesis shows the interest of synthetic metalloporphyrins in the modeling of hemoproteins. In a first part, attempts to synthesize porphyric complexes modeling cytochrome p-450 are described. In a second part, the modeling of chloroperoxidase by anionic hindered metalloporphyrins of iron and manganese free in solution or immobilized on a support (adsorbed on ion exchange resin or fixed on a poly-vinylpyridine polymer) is described. In a third part, the modeling of lignin peroxidase is studied. These same models associated with oxygen donors (potassium monopersulfate, hydrogen peroxide and the salt of monoperoxyphthalic acid) make it possible to achieve catalytic activities of 10 to 20 cycles per second during the oxidation of lignin model compounds. These original biomimetic catalysts associated with several organic peroxides or inorganic compounds are at the origin of the development of new free and supported catalytic systems, resistant in oxidizing environments and the development of several oxidation processes."Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 21/12/1989 Domaine : Chimie de Coordination et Catalyse Localisation : LCC En ligne : https://theses.fr/1989TOU30175
Titre : Oxydations biomimétiques : modélisation de la manganèse peroxydase à l'aide de métalloporphyrines synthétiques associées à un donneur d'atome d'oxygène Titre original : Biomimetic oxidations. Modeling of manganese peroxidase with synthetic metalloporphyrins associated with an oxygen atom donor Type de document : texte imprimé Auteurs : Sabine Defrance, Auteur ; Bernard Meunier, Directeur de thèse Langues : Français (fre) Tags : OXYDATION-BIOLOGIQUE CHIMIE-BIOMIMETIQUE PORPHYRINES PEROXYDASE
BIOLOGICAL OXIDATION BIOMIMETIC CHEMISTRY PORPHYRINS PEROXIDASERésumé : "Le premier chapitre est un rappel bibliographique sur le manganèse peroxydase, enzyme issue du champignon lignivore phaenochaete chrysosporium. Depuis 1984, date de sa purification, un nombre important d'études ont été entreprisés pour la caractériser et comprendre son fonctionnement. C'est une enzyme peroxydasique à heme qui utilise comme cofacteur le manganèse(ii) chélate par le lactate. Les chélates de manganèse(iii) sont ensuite capables d'oxyder les résidus phénoliques de la lignine. Le deuxième chapitre présente les critères de choix des métalloporphyrines synthétiques utilisées au cours de la modélisation ainsi que leurs synthèses. Le troisième chapitre est consacré à la modélisation de la manganèse peroxydase. Dans une première partie, l'étude porte sur l'oxydation catalytique du manganèse(ii) en présence de différents chelatants par différentes métalloporphyrines sulfonées associées au monopersulfate de potassium. Dans une deuxième partie, l'oxydation de substrats organiques, modèles de la lignine : guaiacol, alcool isovanillique et veratrylique en présence de manganèse(ii) et de chelatants a été étudiée par la même synthèse catalytique que précédemment. La troisième partie est consacrée au blanchiment de la pâte à papier (source de lignine) par ces catalyseurs biomimétiques. Dans un quatrième chapitre, l'oxydation de l'alcool veratrylique a été comparée avec différents systèmes biomimétiques : une métalloporphyrine associée a différents donneurs d'atome d'oxygène, notamment le monopersulfate de potassium, l'eau oxygénée, le tert-butylhydroperoxyde et l'acide peracétique. L'étude du cinquième chapitre décrit les essais de caractérisation des entités oxo-metalloporphyrines de haut degré d'oxydation, espèces actives du système biomimétique. Les méthodes utilisées sont la spectroscopie UV-visible et la résonance paramagnétique électronique"
"The first chapter is a bibliographic review of manganese peroxidase, an enzyme from the wood-eating fungus Phaenochaete chrysosporium. Since 1984, the date of its purification, a significant number of studies have been undertaken to characterize it and understand its function. It is a heme peroxidase enzyme that uses manganese(ii) chelated by lactate as a cofactor. Manganese(iii) chelates are then capable of oxidizing the phenolic residues of lignin. The second chapter presents the selection criteria for the synthetic metalloporphyrins used during the modeling as well as their syntheses. The third chapter is devoted to the modeling of manganese peroxidase. In the first part, the study focuses on the catalytic oxidation of manganese(ii) in the presence of different chelators by different sulfonated metalloporphyrins associated with potassium monopersulfate. In a second part, the oxidation of organic substrates, models of lignin: guaiacol, isovanillic and veratryl alcohol in the presence of manganese(ii) and chelating agents was studied by the same catalytic synthesis as previously. The third part is devoted to the bleaching of paper pulp (source of lignin) by these biomimetic catalysts. In a fourth chapter, the oxidation of veratryl alcohol was compared with different biomimetic systems: a metalloporphyrin associated with different oxygen atom donors, including potassium monopersulfate, hydrogen peroxide, tert-butylhydroperoxide and peracetic acid. The study of the fifth chapter describes the characterization tests of the oxo-metalloporphyrin entities of high oxidation state, active species of the biomimetic system. The methods used are UV-visible spectroscopy and electron paramagnetic resonance."Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 07/01/1993 Domaine : Chimie de Coordination et Catalyse Biomimétique Localisation : LCC En ligne : https://theses.fr/1993TOU30029 Oxydations biomimétiques : modélisation de la manganèse peroxydase à l'aide de métalloporphyrines synthétiques associées à un donneur d'atome d'oxygène = Biomimetic oxidations. Modeling of manganese peroxidase with synthetic metalloporphyrins associated with an oxygen atom donor [texte imprimé] / Sabine Defrance, Auteur ; Bernard Meunier, Directeur de thèse . - [s.d.].
Langues : Français (fre)
Tags : OXYDATION-BIOLOGIQUE CHIMIE-BIOMIMETIQUE PORPHYRINES PEROXYDASE
BIOLOGICAL OXIDATION BIOMIMETIC CHEMISTRY PORPHYRINS PEROXIDASERésumé : "Le premier chapitre est un rappel bibliographique sur le manganèse peroxydase, enzyme issue du champignon lignivore phaenochaete chrysosporium. Depuis 1984, date de sa purification, un nombre important d'études ont été entreprisés pour la caractériser et comprendre son fonctionnement. C'est une enzyme peroxydasique à heme qui utilise comme cofacteur le manganèse(ii) chélate par le lactate. Les chélates de manganèse(iii) sont ensuite capables d'oxyder les résidus phénoliques de la lignine. Le deuxième chapitre présente les critères de choix des métalloporphyrines synthétiques utilisées au cours de la modélisation ainsi que leurs synthèses. Le troisième chapitre est consacré à la modélisation de la manganèse peroxydase. Dans une première partie, l'étude porte sur l'oxydation catalytique du manganèse(ii) en présence de différents chelatants par différentes métalloporphyrines sulfonées associées au monopersulfate de potassium. Dans une deuxième partie, l'oxydation de substrats organiques, modèles de la lignine : guaiacol, alcool isovanillique et veratrylique en présence de manganèse(ii) et de chelatants a été étudiée par la même synthèse catalytique que précédemment. La troisième partie est consacrée au blanchiment de la pâte à papier (source de lignine) par ces catalyseurs biomimétiques. Dans un quatrième chapitre, l'oxydation de l'alcool veratrylique a été comparée avec différents systèmes biomimétiques : une métalloporphyrine associée a différents donneurs d'atome d'oxygène, notamment le monopersulfate de potassium, l'eau oxygénée, le tert-butylhydroperoxyde et l'acide peracétique. L'étude du cinquième chapitre décrit les essais de caractérisation des entités oxo-metalloporphyrines de haut degré d'oxydation, espèces actives du système biomimétique. Les méthodes utilisées sont la spectroscopie UV-visible et la résonance paramagnétique électronique"
"The first chapter is a bibliographic review of manganese peroxidase, an enzyme from the wood-eating fungus Phaenochaete chrysosporium. Since 1984, the date of its purification, a significant number of studies have been undertaken to characterize it and understand its function. It is a heme peroxidase enzyme that uses manganese(ii) chelated by lactate as a cofactor. Manganese(iii) chelates are then capable of oxidizing the phenolic residues of lignin. The second chapter presents the selection criteria for the synthetic metalloporphyrins used during the modeling as well as their syntheses. The third chapter is devoted to the modeling of manganese peroxidase. In the first part, the study focuses on the catalytic oxidation of manganese(ii) in the presence of different chelators by different sulfonated metalloporphyrins associated with potassium monopersulfate. In a second part, the oxidation of organic substrates, models of lignin: guaiacol, isovanillic and veratryl alcohol in the presence of manganese(ii) and chelating agents was studied by the same catalytic synthesis as previously. The third part is devoted to the bleaching of paper pulp (source of lignin) by these biomimetic catalysts. In a fourth chapter, the oxidation of veratryl alcohol was compared with different biomimetic systems: a metalloporphyrin associated with different oxygen atom donors, including potassium monopersulfate, hydrogen peroxide, tert-butylhydroperoxide and peracetic acid. The study of the fifth chapter describes the characterization tests of the oxo-metalloporphyrin entities of high oxidation state, active species of the biomimetic system. The methods used are UV-visible spectroscopy and electron paramagnetic resonance."Document : Thèse de Doctorat Etablissement_delivrance : Université de Toulouse 3 Date_soutenance : 07/01/1993 Domaine : Chimie de Coordination et Catalyse Biomimétique Localisation : LCC En ligne : https://theses.fr/1993TOU30029
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